Espectro de acción para reorientaciones en bacteriorrodopsina de membrana púrpura en suspensión

Scientific Reports volumen 13, Número de artículo: 7916 (2023) Citar este artículo

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Detalles de métricas

En el presente estudio, la dependencia de las respuestas dieléctricas de la membrana púrpura (PM) de la longitud de onda de la luz en el rango de 380 a 750 nm ha mostrado cambios significativos en la rotación de las PM en suspensión y en la rotación del trímero de bacteriorrodopsina (bR) dentro de las PM. , también. El espectro de acción de la caminata aleatoria de PM corrobora la existencia de dos estados de bR. Uno de ellos (estado de borde azul) se encuentra en el borde azul y el otro (estado de borde rojo) en el borde rojo de la absorción visible de bR. Los resultados podrían relacionarse con la correlación de estas bandas con algunos intermedios del fotociclo bR o fotoproductos bR. Los resultados implican las interacciones proteína-cromóforo que eventualmente subyacen a las interacciones proteína-lípido. La interrupción del contacto proteína-lípido durante la iluminación con luz de longitud de onda en rangos de (410-470 nm) y (610-720 nm) ha resultado en la aparición de una dispersión dieléctrica distinta a 0,06-0,08 MHz que es comparable al tamaño de bR trímero o monómero. El trabajo informa sobre la adaptación cromática de bR a la vista de los parámetros espectrales dieléctricos de PM. Su objetivo era explorar una correlación aparentemente encontrada entre la longitud de onda de la luz y las relajaciones del trímero bR dentro de PM. Los cambios en la difusión rotacional del trímero bR tras la iluminación con luz azul y roja pueden influir en el almacenamiento de datos tridimensionales basados ​​en bR, lo que puede implicar a bR en la bioelectrónica.

La bacteriorrodopsina fotocrómica (bR)1 es la única proteína que se encuentra en la membrana púrpura (PM) del archaeon Halobacterium salinarum (Hs). bR pertenece a la familia de proteínas de la retina que tiene la misma topología de la proteína G, es decir, consta de 7 hélices α, por lo que bR tiene un interés potencial en el campo de la transducción de señales2. Además, en virtud de poseer propiedades fotocrómicas, fotoeléctricas y de estabilidad única, bR se volvió atractivo en el campo de la bioelectrónica3. El presente estudio ha demostrado que bR tiene dos estados dependiendo de la longitud de onda de la luz que ilumina. Los resultados sugieren que los lípidos tienen un papel esencial en la aparición de estos dos estados. Los lípidos tienen un papel crucial en la funcionalidad de bR. Los lípidos PM4,5 junto con los trímeros bR forman una estructura hexagonal. Es de destacar que los lípidos, en general, se caracterizan por polimorfismo. Las alteraciones en la caminata aleatoria de PM están relacionadas con alteraciones en la geometría de PM. Tales alteraciones externas pueden reflejar alteraciones concomitantes en la disposición interna de PM. Sin embargo, los estudios sobre la estructura global de los fragmentos de PM pueden aclarar comportamientos previos no resueltos en lugar de solo estudiar la estructura fina local. Como técnica no óptica, la espectroscopia dieléctrica6 en sus mediciones independientes del tiempo ha permitido monitorear reorientaciones en PM y tener un espectro de acción de respuestas cromáticas de PM.

El bR fotocromático actúa como una bomba de protones. El bombeo de protones se realiza a través del ciclo fotoquímico7,8 iniciado dentro de bR y compuesto por simplemente cinco intermedios representados de la siguiente manera: (donde el subíndice se refiere a la longitud de onda en máxima absorción) BR568 → K610 → L550 → M412 → N550 → O640 → bR568. El transporte vectorial del protón podría detectarse como una señal eléctrica9,10. El espectro de acción debido a la señal eléctrica en bR fue estudiado11 y presentó una banda que seguía a la banda de absorción de bR. Se ha encontrado que el espectro de acción en el presente estudio corrobora la existencia de dos estados estacionarios de bR. Uno de ellos se encuentra en el borde azul (llámelo como estado de "borde azul") y el otro en el borde rojo (llámelo como estado de "borde rojo") de la absorción visible de bR. Por lo tanto, fue de interés en el presente documento informar sobre la dependencia de la longitud de onda de las respuestas dieléctricas de la suspensión de PM en su estado estacionario más allá de la resolución temporal del fotociclo bR del bombeo de protones.

El bR de PM de Halobacterium salinarum se obtuvo de Sigma Co. Se ajusta una solución madre de PM (de 5 µM), en base al coeficiente de extinción molar12 (a 568 nm) de 63.000 cm−1 M−1. La medida de PM se realiza en agua destilada a temperatura ambiente y pH neutro. Para fines de adaptación a la oscuridad, el stock de suspensión de PM se divide en grupos que se incuban en la oscuridad en condiciones ambientales. La suspensión PM debe mantenerse lo suficientemente oscura (intencionalmente durante tres semanas) para obtener una muestra adaptada a la oscuridad. Sin embargo, es importante determinar, para la muestra de interés, su propia incubación oscura antes de las mediciones.

La muestra de bR se conecta a través de un accesorio de prueba (Hioki 9261) al analizador LCR (Hioki 3532) interconectado, a través de un cable cruzado RS-232C, a una computadora personal. La configuración de nivel, proporcionada por Hioki 3532, puede ser voltaje de circuito abierto (V), voltaje constante (CV) o corriente constante (CC). El modo de voltaje constante (CV) ha sido seleccionado tanto para el estado de suspensión de membrana púrpura adaptado a la luz como a la oscuridad. El conjunto de voltaje ha sido el mismo para las muestras adaptadas a la luz y la oscuridad a 1 V.

Los datos dieléctricos se registran en el rango de frecuencia de 42 Hz a 5 MHz. La medición se lleva a cabo mediante el registro simultáneo de la capacitancia (C) y la resistencia (R) en paralelo de la solución de muestra. Para las medidas dieléctricas se utiliza una celda de vidrio cuyos electrodos son de platino platinado. El valor de la constante de celda (K) podría determinarse utilizando una solución de metanol en 0,0265 m−1, que se mantiene constante durante el proceso de ajuste de la curva para los datos medidos de C y R. La configuración del electrodo de medición se hace apropiada para que para minimizar la impedancia de la polarización del electrodo6,13,14. El residual de la impedancia de polarización del electrodo se considera en las iteraciones realizadas para ajustar los datos experimentales.

Se utiliza una configuración casera, que aprovecha un monocromador de rejilla junto con su sistema de luz desmontado del espectrofotómetro visible convencional, para iluminar completamente la suspensión de PM durante la incubación cromática durante un período de tiempo de 5 min. La iluminación se realizó con la lámpara de tungsteno del espectrofotómetro, seguida inmediatamente por el registro de C y R. Durante este registro, la iluminación continúa también con la misma longitud de onda. Se realizan los mismos pasos en cada longitud de onda de interés en el rango de 380 a 750 nm, siempre que la muestra adaptada a la oscuridad se mantenga en el sobre oscuro del portamuestras lejos incluso de la luz del día tenue. Tener sensibilidad a las perturbaciones ópticas podría estimular a uno a ser más consciente de la medición en estados adaptados a la oscuridad.

En este informe, se presentaron medidas dieléctricas para bR en su membrana natural (PM), es decir, no reconstituido en la membrana. El enfoque dieléctrico se utilizó para investigar la rotación de bR en PM, retinal en bR y PM en suspensión. Es bien sabido que el PM forma una red cristalina hexagonal bidimensional en el plano de la membrana. La red consta de bR agrupados en trímeros. El monómero bR tiene forma de menisco (es decir, tres meniscos que forman un círculo por trímero). bR junto con moléculas de lípidos forman la red. Se encontraron diez moléculas lipídicas por un monómero bR15. Los lípidos llenan los espacios que se encuentran entre los monómeros bR y entre los trímeros bR. Como se sabe, bR absorbe la luz al máximo a 568 nm en su estado adaptado a la luz (estado B) y regresa, espontáneamente en la oscuridad por isomerización térmica, a su estado adaptado a la oscuridad (estado D) donde absorbe la luz al máximo. a 558 nm. La luz en ambos estados (B y D) se convierte en cambios moleculares, al ser absorbida por bR. Estos cambios se detectan a lo largo de la PM como consecuencia de la absorción de energía luminosa. En otras palabras, los cambios moleculares podrían manifestarse como cambios en la función dieléctrica de PM. Los determinantes de la longitud de onda en la absorbancia máxima de bR difieren en sus fuerzas, lo que subyace a las alteraciones en la función dieléctrica de bR. En consecuencia, es razonable anticipar que la respuesta dieléctrica inducida por la luz en bR depende de la longitud de onda de la luz que ilumina. La respuesta dieléctrica de bR dentro de PM en suspensión se muestra en la Fig. 1. Como es evidente en la Fig. 1, hay tres dispersiones etiquetadas como 1, 2 y 3 que describen la función dieléctrica de PM, en el rango de frecuencia (42 Hz–5 MHz). La dispersión 1 (alrededor de 1 a 20 Hz) se asigna a la rotación de los fragmentos de PM en suspensión. PM podría ser parches ondulados o planos16 según las circunstancias que rigen el estado de PM. La dispersión 2 (alrededor de 0,06 a 0,08 MHz) se asigna a la rotación de los trímeros bR o monómeros bR dentro de PM. La movilidad de la proteína dentro de la membrana debe tener un significado biológico consistente con las funciones fisiológicas in vivo de bR. En cuanto a la tercera dispersión que se encuentra alrededor de 2-20 MHz, se atribuye a la dispersión de algún grupo dentro de PM o al cromóforo (retinal) dentro de bR. Tales asignaciones en la Fig. 1 muestran la primera y la segunda dispersión en casos normales; verbigracia. Debye dispersión de absorción normal, mientras que el tercero en una dispersión anómala; verbigracia. caso de absorción de resonancia. Sin embargo, las moléculas pueden considerarse como sistemas elásticos de cargas eléctricas. Se pueden considerar como osciladores armónicos. Cuando la frecuencia de excitación coincida con la frecuencia natural del oscilador, se producirá la resonancia. La curva característica que describe la relación entre la parte real de la permitividad dieléctrica y la frecuencia angular (ω) en la resonancia se define en los estudios de dieléctrico como una dispersión anómala (como se ve en la dispersión 3 de la Fig. 1).

La asignación de dispersiones dieléctricas que muestran la línea de ajuste a través de los puntos de datos experimentales. Dispersión 1: la rotación de la membrana púrpura en suspensión, dispersión 2: la rotación bR trímero o monómero dentro de la membrana púrpura y dispersión 3: la orientación de la retina u otra entidad dentro de la bacteriorrodopsina.

Se han medido las respuestas dieléctricas de PM que contienen bR en el rango de frecuencia de 42 Hz a 5 MHz en función de la longitud de onda de la luz de iluminación en el rango de 380 a 750 nm y algunas de ellas se han tipificado en la Fig. 2. Una observación debe tenerse en cuenta en el presente estudio que al iluminar el estado D con luz en el rango de (460–470 nm) o luz en el rango de (630–720 nm), surge una dispersión dieléctrica distinta (dispersión 2) alrededor 0,06–0,08 MHz. Esta dispersión distinta también se encontró en la iluminación con otras longitudes de onda, pero con fuerzas dieléctricas muy bajas (por ejemplo, a 490 nm) como se ve en la Fig. 2. Los puntos de datos medidos de R y C se ajustan de acuerdo con uno o dos dispersiones normales (con el modelo de Cole17) más un término adicional para la dispersión anómala de resonancia. El ajuste de la curva de R y C se realizó simultáneamente. Como se muestra en la Fig. 1, las líneas ajustadas pasan por los puntos de datos medidos tanto de la parte real de la permitividad dieléctrica como del factor de disipación (o tangente de pérdida, tan δ). Cabe señalar aquí que la línea ajustada se extiende más allá de los puntos de datos medidos en el caso de la última dispersión. A partir del proceso de ajuste de curvas, se pueden obtener muchos parámetros dieléctricos pertenecientes a las tres dispersiones. Solo se ha elegido la frecuencia de resonancia de las dispersiones para representar el espectro de acción.

Espectros dieléctricos medidos con iluminaciones de luz azul y roja. La figura muestra la permitividad relativa y la tangente de pérdida (tan δ) de la membrana púrpura que contiene bacteriorrodopsina.

Como es sabido, la frecuencia característica de una dispersión orientacional determina el coeficiente de difusión rotacional de la entidad rotada. Se pudo obtener una cifra estimada para el coeficiente de difusión rotacional (Dr) de PM. Si se tiene en cuenta que el dicroísmo (o birrefringencia) decae con un tiempo de relajación igual a un tercio del de la dispersión dieléctrica (τ), el coeficiente de difusión rotacional se puede escribir como Dr = 1/(2τ). Por lo tanto, a partir de la frecuencia resonante de la dispersión 1, se podría estimar el valor del coeficiente de difusión rotacional para PM en suspensión, como se ve en la Fig. 3. Los datos de la Fig. 3 se ajustan bien a la distribución gaussiana con dos bandas ( bandas azules y rojas); los datos de picos superpuestos a la curva fueron excluidos del procedimiento de ajuste. Según el ajuste gaussiano, las bandas de borde azul y borde rojo están a 410 nm y 620 nm, respectivamente. En cuanto a la dispersión 2, se pudo determinar el coeficiente de difusión rotacional del trímero bR en PM. Esta rotación de trímero es más probable que sea normal a PM18. Ya se determinó que el coeficiente de difusión rotacional de bR sobre normal a la membrana era de 0,23 × 104 s-1 a 22 °C para la membrana apo-marrón reconstituida de Halobacterium halobium19, mientras que era de 0,23 × 104 s-1 y 1,1 × 105 s −1 para la relación proteína:lípido de 1,69 y 0,25, respectivamente, a 25 °C para bR reconstituido en vesícula lipídica con diferente relación proteína:lípido20. En otro trabajo21, se encontró que los valores del coeficiente de difusión rotacional de bR reconstituido en el sistema lipídico se encuentran dentro del rango de 5–10 × 104 s−1. Estos valores del coeficiente de difusión rotacional se comparan con un valor promedio de 60 × 104 s−1 determinado en el presente estudio. Cabe señalar que el valor actual es para la rotación de bR en lípidos nativos de PM; no en membranas reconstituidas. Obviamente, el resultado presente es mayor en un orden de magnitud. El coeficiente de difusión rotacional depende del cuadrado del tamaño de la molécula en el plano de la membrana. Además, la viscosidad de los lípidos en PM podría explicar los presentes resultados. La viscosidad de la membrana depende fuertemente de la concentración de proteína. Los estados de agregación de bR en el sistema de membrana reconstituido y en PM son bastante diferentes. La ausencia de retinal en la reconstitución de la membrana apo-marrón también podría explicar el presente resultado.

Espectro de acción debido al coeficiente de difusión rotacional (Dr), en s−1, de membrana violeta en suspensión. La línea sólida gruesa que pasa por los puntos de datos se debe al ajuste gaussiano, mientras que la línea discontinua delgada es solo para guiar el ojo en busca de picos superpuestos en la curva que se han excluido del procedimiento de ajuste de la curva. Según el ajuste gaussiano, las bandas de borde azul y borde rojo están a 410 nm y 620 nm, respectivamente.

La dependencia de la longitud de onda de la frecuencia angular resonante (ωo) pertenece a la dispersión dieléctrica 3, que se asigna a algún grupo o retinal dentro de bR, se muestra en la Fig. 4. De manera similar, los datos en la Fig. 4 se ajustaron a la distribución gaussiana como en la Fig. 3. De acuerdo con el ajuste gaussiano aquí, las bandas de borde azul y borde rojo están a 450 nm y 630 nm, respectivamente. En consecuencia, podría asignarse un valor promedio de 430 nm y 625 nm a la posición de las bandas de borde azul y borde rojo, respectivamente. Cabe destacar que la orientación del retinal no puede determinarse mediante espectroscopia dieléctrica. La figura 4 da, al menos cualitativamente, una idea indirecta sobre los cambios en la orientación de la retina. Es razonable que sea más probable que los cambios conformacionales en bR o las rotaciones de bR acompañen a la reorientación retiniana. Cabe señalar que la reorientación del retinal está restringida, por ejemplo, debido a los residuos de triptófano. Se debe considerar que la existencia de voluminosos residuos de triptófano da como resultado un posible empaquetamiento apretado de cadenas laterales de aminoácidos alrededor de la cadena de polieno y el anillo de retinal. Sin embargo, se notó que hay un movimiento hacia arriba de la retina manifestado como un aumento de 2,2° en el ángulo del momento de transición de la retina junto con el movimiento de la hélice (G) visto por difracción de rayos X de PM22. Estos movimientos se consideraron como una compensación de la fracción proteica, que son esenciales como consecuencias del proceso de fotoisomerización del retinal al absorber fotones de luz.

Espectro de acción por dispersión de retinal u otra entidad en bacteriorrodopsina. Esto está representado por la frecuencia angular característica de la dispersión en s−1. La línea sólida gruesa se debe al ajuste gaussiano, mientras que la línea discontinua delgada es una guía para el ojo de los pequeños picos superpuestos en la curva que se han excluido de manera similar del procedimiento de ajuste de la curva. De acuerdo con el ajuste gaussiano aquí, las bandas de borde azul y borde rojo están a 450 nm y 630 nm, respectivamente.

El espectro de acción (como se muestra en la Fig. 3 y en la Fig. 4) no sigue el espectro de absorción de bR. Sin embargo, reflejan un espectro de diferencia similar a cambios entre dos estados bR específicos. Por el contrario, se encontró que el espectro de acción de la señal eléctrica de bR en PM sigue en general su espectro de absorción en un estudio relacionado con la medición de la señal de respuesta eléctrica de la proteína11. Sin embargo, la señal de respuesta eléctrica de la proteína refleja la actividad funcional de bombeo de protones de bR adaptado a la luz, mientras que el presente experimento es para mediciones realizadas en el estado estacionario de bR. El espectro de acción presentado (como en las Figs. 3 y 4) muestra en cambio dos bandas continuas, una en el borde azul (alrededor de 430 nm) y la otra en el borde rojo (alrededor de 625 nm) de la banda de absorción visible de bR, encerrando pico que se encuentra en la región verde amarillenta (alrededor de 570 nm) como es evidente solo en la Fig. 3. Tal Fig. 3 muestra el espectro de acción que se debe a la rotación de PM en suspensión, mientras que la Fig. 4 muestra el espectro de acción que podría reflejar la dispersión del retinal en bR (u otro grupo en PM). Aparentemente, estos espectros de acción guardan cierta correlación con los cambios conformacionales ocurridos durante la fotorreacción bR en los estados monocromáticos adaptados a la luz oa la oscuridad.

El retinal como unidad central es un resto importante en la sensibilidad a la luz de bR. Está vinculado dentro de bR a Lys216 a través de una base de Schiff protonada. La parte proteica (alrededor tanto del retinal como de su centro activo) es el determinante responsable de la longitud de onda en la máxima absorción. Esta interacción entre la proteína y el cromóforo subyace a la esencia del contacto lípido-proteína (es decir, subyace a la esencia de la existencia de la red cristalina bR en PM). Se demostró que la red cristalina de bR es importante para la fisiología in vivo de bR23. La existencia de dos estados de bR (estados de borde azul y rojo) podría estar correlacionada con la red de bR. La relación entre el estado de agregación de bR y su actividad debería ser de interés, particularmente en la vista de la red cristalina. El estado de agregación de bR depende de los lípidos en PM. El desenrollado del contacto lípido-proteína conduce muy probablemente a la rotación de los trímeros bR en PM (o monómeros bR en los trímeros). Las reorientaciones en PM han sido investigadas en el presente estudio dieléctrico para el estado estacionario de bR, más allá de los detalles finos de su fotociclo. Las reorientaciones de los trímeros se han observado en el rango de frecuencia de (0,06 a 0,08 MHz). Tal rango de frecuencia es comparable al tamaño del trímero o monómero. Cabe señalar que las reorientaciones en PM ya se investigaron, pero durante el fotociclo de bR, empleando espectroscopia de dicroísmo lineal24,25,26 y también se discutieron en términos de red trimérica de bR.

Una observación en el presente estudio es que las rotaciones en PM se alteran en las longitudes de onda azul y roja de la luz que ilumina. Esto implica un vínculo indirecto de las interacciones lípido-proteína con los determinantes de la longitud de onda de la absorción de luz. La base de este vínculo indirecto es la propia composición proteica que se encuentra dentro de la bolsa de la retina y alrededor del centro activo del cromóforo. Es decir, el determinante de la longitud de onda de absorción, isomerización y rotación de enlaces del retinal puede derivarse de la composición de la proteína. Los lípidos están en contacto con las proteínas; los lípidos actúan como pegamento conectando los monómeros entre sí, y también los trímeros entre sí formando así una red hexagonal bidimensional. En consecuencia, el lípido se consideraría como determinante indirecto de la isomerización del retinal en función de su configuración inicial; verbigracia. all-trans, 13 cis, o cualquier otra conformación. Esto es por un lado. Por otro lado, el retinal tiene especificaciones que acomodan bien su bolsillo en la matriz proteica. Como se sabe por la literatura, la proteína bR cataliza la isomerización del retinal y, por lo tanto, podría ser estereoespecífica. Como determinante crucial de la estructura de bR, se puede pensar que los lípidos también participan en esta estereoespecificidad catalizada por proteínas. Conceptualmente, si uno mira a la proteína como una unidad "operativa" ya la retina como una unidad "central", entonces se introduciría una unidad "mediadora" para unir estas dos unidades. Esta unidad "mediadora" se asignaría al lípido exclusivamente en virtud de su comportamiento paradójico, es decir, mientras que el lípido en sí mismo significa una importancia para la existencia de trímeros bR en la red; también es responsable del desmontaje de la red bR. En la medida en que el monómero bR bombea protones27,28, se supone que los lípidos tienen acciones mediadoras específicas en la red de bR para convertir PM altamente organizada en un estado termodinámicamente favorable. Aparentemente, los lípidos PM provocan un vínculo no local con el retinal, o más estrictamente con el bolsillo del retinal, es decir, su "envoltura" dentro de la matriz proteica, donde la configuración del bolsillo puede diferir dependiendo de la configuración del retinal. Se observó que la remoción del cromóforo altera las interacciones lípido-proteína en el estudio lípido-vesícula29 y resultó en alteraciones en la red cristalina30,31. Incluso la iluminación con luz continua provocó el fotoblanqueo32 de bR (es decir, la eliminación del retinal cuando no se utilizaron reactivos de hidrólisis). Estas dos observaciones arrojan luz sobre el vínculo no local entre los lípidos y la retina. Estos puntos de vista favorecen el concepto de mediación de lípidos, por ejemplo, al cambiar entre dos estados de bR, por ejemplo, estados ensamblados/desensamblados de la red de bR. En consecuencia, parece existir una correlación entre el desmontaje de la red cristalina bR y las dos bandas continuas en luz roja y azul. Esto se puede racionalizar en lo que sigue. No se ha utilizado ningún agente solubilizante, pero es la acción de la iluminación con luz azul y roja lo que ha dado como resultado reorientaciones de los trímeros (o monómeros) de BR durante el período de incubación de bR bajo exposición a la luz. Las diferentes longitudes de onda de la luz pueden dar como resultado diferentes adaptaciones de la bolsa retiniana con respecto a las interacciones retina-proteína. Como consecuencia, las interacciones retina-proteína también podrían ser la base de interacciones indirectas retina-lípidos. El desenrollado concomitante de los lípidos podría conducir a un estado de desmontaje reversible de los trímeros bR.

El contenido de 75% de proteína y 25% de lípidos (en peso) en el MP podría estar correlacionado con el coeficiente de difusión rotacional que se muestra en la Fig. 3, en el sentido de que el contenido de lípidos junto con el estado de configuración de los lípidos podrían contribuir a determinar la rigidez de la membrana púrpura. Sobre la base de la rigidez de la membrana púrpura, su forma y geometría podrían determinarse a la vista del polimorfismo de lípidos. En principio, la forma y la geometría son determinantes clave para el coeficiente de difusión rotacional. Los cambios inducidos por la luz en PM en términos de interacciones lípido-proteína y retina-proteína podrían dar lugar a variaciones en la difusión rotacional. Estas variaciones son pequeñas, pero se vuelven pronunciadas, como se muestra en la Fig. 3, al iluminarlas con luz azul y roja; muy probablemente como consecuencia de la rotación de los trímeros bR en la luz azul y roja.

Como se mencionó anteriormente, el espectro de acción no sigue el espectro de absorción del estado B, pero podría seguir el espectro de absorción de dos fotoproductos del fotociclo. Estos dos fotoproductos serían relevantes para la rotación del trímero bR y/o el monómero bR dentro de PM. Estos fotoproductos parecen ser relevantes para: (a) estado M de bR que absorbe luz a 412 nm con respecto al estado del borde azul actual y (b) estado O de bR que absorbe luz a 640 nm con respecto al borde rojo actual estado. Como es sabido, los estados M y O son intermedios del fotociclo del estado adaptado a la luz de bR. Alternativamente, se podría considerar que estos dos fotoproductos (correspondientes a los estados de borde azul y rojo) podrían estar relacionados con otros fotoproductos que absorben luz azul y luz roja, respectivamente, que pueden resultar del fotociclo provocado por el estado de bR adaptado a la oscuridad. . El presente estudio se ha ocupado inicialmente de una muestra de bR adaptada a la oscuridad, que puede iniciar el fotociclo de bR33 adaptado a la oscuridad tras la iluminación con luz. Por último, la interpretación anterior no excluye la posibilidad del llamado efecto del síndrome de la luz azul34,35 ni del efecto de la luz roja. Sin embargo, la luz roja estuvo implicada en causar la adaptación a la oscuridad en bR36; esta luz roja37 también puede tener un efecto de síndrome. Obviamente, se necesitarán más estudios para dilucidar los detalles finos sobre estos dos estados de bR; los llamados estados de borde azul y borde rojo.

Todos los datos están disponibles en el artículo.

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Hamdy IA Mostafa

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El autor declara que todos los datos fueron generados internamente y que no se utilizó ninguna fábrica de papel.

Correspondencia a Hamdy IA Mostafa.

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Mostafa, HIA Espectro de acción para reorientaciones en bacteriorrodopsina de membrana púrpura en suspensión. Informe científico 13, 7916 (2023). https://doi.org/10.1038/s41598-023-35121-8

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Recibido: 30 enero 2023

Aceptado: 12 de mayo de 2023

Publicado: 16 mayo 2023

DOI: https://doi.org/10.1038/s41598-023-35121-8

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